Своєрідна циклічна структура проліну в бічний ланцюга обмежує його фі-задній двогранний кут приблизно на 60°, що забезпечує пролину виняткову конформационную жорсткість порівняно з іншими амінокислотами. Отже, пролін втрачає менше конформационной ентропії при фолдинге (складанні), що може пояснити його широке розповсюдження в білках термофільних організмів. Пролін діє як структурний руйнівник в середині регулярних елементів вторинної структури, таких як альфа-спіралі і бета-листи. Пролін зазвичай зустрічається в якості першого залишку альфа-спіралі, а також в крайніх нитках бета аркушів. Пролін також часто зустрічається на вигинах, що може пояснити такий цікавий факт, що пролін, як правило, піддається розчинення, незважаючи на наявність абсолютно аліфатичних бічних ланцюгів. Коли пролін пов'язаний, як амід, пептидного зв'язком, його азот не взаємодіє ні з яким атомом водню, тобто не може бути донором у водневої зв'язку, однак може брати участь в ній в якості акцептора. Різні взаємодії бічних ланцюгів/амінних груп дозволяють пролину утворювати бета вигини. Кілька пролинов та/або гидроксипролинов в ряду можуть створювати полипролиновую спіраль, переважну вторинну структуру колагену. Гідроксилювання проліну з допомогою пролилгидроксилазы (або інших добавок електроноакцепторних замісників, таких як фтор) значно збільшує конформационную стабільність колагену. Таким чином, гідроксилювання проліну є найважливішим біохімічним фактором для підтримки сполучної тканини вищих організмів. Тяжкі захворювання, такі як цинга, можуть бути результатом дефектів даного гідроксилювання, наприклад мутації ферменту пролилгидроксилазы або відсутності необхідного кофактора аскорбінової кислоти (вітамін С). Послідовності проліну і 2-аминоизомасляной кислоти (Aib) також утворюють спіральну структуру. Пептидний зв'язок з вступниками Pro-tRNAPro утворюється значно повільніше, ніж з іншими тРНК, що є спільною рисою N-алкиламиновых кислот. Утворення пептидного зв'язку між вхідною тРНК і кінцем ланцюга проліну також відбувається повільно; зв'язок пролін-пролін утворюється найповільніше. Джерело:
Пролін © Lifebio.wiki
