Своеобразная циклическая структура пролина в боковой цепи ограничивает его фи-задний двугранный угол примерно на 60°, что обеспечивает пролину исключительную конформационную жесткость по сравнению с другими аминокислотами. Следовательно, пролин теряет меньше конформационной энтропии при фолдинге (складывании), что может объяснить его широкое распространение в белках термофильных организмов. Пролин действует как структурный разрушитель в середине регулярных элементов вторичной структуры, таких как альфа-спирали и бета-листы. Пролин обычно встречается в качестве первого остатка альфа-спирали, а также в крайних нитях бета листов. Пролин также часто встречается на изгибах, что может объяснить такой любопытный факт, что пролин, как правило, подвергается растворению, несмотря на наличие совершенно алифатических боковых цепей. Когда пролин связан, как амид, пептидной связью, его азот не взаимодействует ни с каким атомом водорода, то есть не может служить донором в водородной связи, однако может участвовать в ней в качестве акцептора. Различные взаимодействия боковых цепей/аминных групп позволяют пролину образовывать бета изгибы. Несколько пролинов и/или гидроксипролинов в ряду могут создавать полипролиновую спираль, преобладающую вторичную структуру коллагена. Гидроксилирование пролина с помощью пролилгидроксилазы (или других добавок электроноакцепторных заместителей, таких как фтор) значительно увеличивает конформационную стабильность коллагена. Таким образом, гидроксилирование пролина является важнейшим биохимическим фактором для поддержания соединительной ткани высших организмов. Тяжелые заболевания, такие как цинга, могут быть результатом дефектов данного гидроксилирования, например мутации фермента пролилгидроксилазы или отсутствия необходимого кофактора аскорбиновой кислоты (витамин С). Последовательности пролина и 2-аминоизомасляной кислоты (Aib) также образуют спиральную структуру. Пептидная связь с поступающими Pro-tRNAPro образуется значительно медленнее, чем с другими тРНК, что является общей чертой N-алкиламиновых кислот. Образование пептидной связи между входящей тРНК и концом цепи пролина также происходит медленно; связь пролин-пролин образуется медленнее всего. Источник:
Пролин © Lifebio.wiki
